Polimerización y despolimerización de filamentos de actina, qué es, en qué consiste

Polimerización y despolimerización de filamentos de actina, qué es, en qué consiste.La actina es una de las proteínas más abundantes y altamente conservadas en células eucarióticas. La proteína globular (G-actina) se ensambla en filamentos largos (F-actina), que forman una variedad de redes diferentes dentro del citoesqueleto.

Los filamentos de actina crecen y se encogen por la unión y desprendimiento de los monómeros de G-actina en los dos extremos del filamento. Estos procesos, que pueden estudiarse mediante simulaciones de Brownian Dynamics, están acoplados a la hidrólisis de nucleótidos, un proceso de dos pasos que consiste en la escisión de ATP y la liberación de fosfato . En principio, ambos procesos podrían ser cooperativos, es decir, podrían depender del vecindario local de la subunidad o protómero en el filamento. Tal proceso doblemente cooperativo se ha previsto originalmente para explicar el comportamiento bifásico o intermitente de la despolimerización de filamentos según se observa experimentalmente. Sin embargo, recientes experimentos de filamentos individuales proporcionan una fuerte evidencia de que la liberación de fosfato representa un proceso aleatorio no cooperativo . Además, un análisis teórico sistemático de los datos experimentales reveló que la despolimerización intermitente de los filamentos de actina es causada por la dimerización foto inducida de los protómeros de actina . El proceso de dimerización estocástica se desencadena mediante transiciones aleatorias de protómeros individuales marcados con fluorescencia. Cada interrupción de la despolimerización representa la disociación retardada de un solo dímero de actina , un evento de una sola molécula que se puede observar directamente en el microscopio óptico.

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